Neste trabalho, simulações de dinâmica molecular foram então realizadas com as proteínas mutantes L81N, I88N, L81N-I88N, e L50S, com a finalidade de entender o efeito destas mutações na estrutura e estabilidade das proteínas. Os dímeros formados por proteínas contendo mutações simples (L50S e I88N) apresentaram menor estabilidade se comparados àqueles formados pela proteína C selvagem, sugerindo um papel importante destes resíduos hidrofóbicos para a estabilidade do dímero. Os resultados também mostraram que as mutações propiciam a entrada de água no core hidrofóbico do dímero, mas sem alterar significativamente a estrutura secundária e terciária dos monômeros.